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建议楼主还是看lehninger的第五版原版书吧~中文的翻译版是我的老师翻译的,他们都不建议我们使用中文版。还是英文原着比较有味道~楼主加油! 本书英文原着是一部阐明生物化学原理的科学名着,第1版发行于1982年。1993年出版的第2版,是对第1版的章节进行部分修改和重组。2000年出版的第3版,不仅对第2版的章节进行修改和重组,增加了新的内容,收入了很多全新的分子图形,而且全面概括了现代生物化学原理和技术的主要成就和最新进展。.
本书原着的优点是显而易见的。首先,它的内容比较全面。它包括4篇,第1篇为导论和一系列的背景知识介绍,第Ⅱ篇主要介绍细胞内分子的主要类型,第Ⅲ篇主要讲述中间代谢,第Ⅳ篇讨论了信息通路。其次,它的内容比较新颖。增加了关于生物信号的章节;讨论了肌红蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白和肌肉的最新功能;加入了最新发展的代谢调节、酶和酶复合物的结构等方面的内容,还介绍了由代谢缺陷而导致的新疾病;氧化磷酸化和光合磷酸化的相关内容也已经重新改写,融人了新发现的膜结合酶复合物的结构和引人瞩目的ATP合成酶机制;系统地修改了遗传信息通路的章节,同时改进了编排/顷序。再者,本书引入了许多重要技术以阐明那些已经建立的概念和原理。新的方法主要包括NMR、质谱、SELEX和DNA微阵列等。最后,引入了许多大分子的结构图示,总共有超过1 000张的彩色图解(包括图表、照片、分子图形),强调对基本原理的阐述,有助于读者深入地了解实验方法。...
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⑹ 我想问一下南开大学用的《现代生物化学》跟王镜岩的生化差别有多大我一直看的是王镜岩的。急!!!
你要老贺的还是顾艳楠的?我有老贺的,可是太大了 我实在传不了。也没时间,我在淘宝上买的,叫考研护航,你去看看吧,老板送的东西还多呢!
⑺ 生物化学
限制性片段长度多态性(RFLP,Restriction Fragment Length Polymorphism)
利用限制性内切酶能识别DNA分子的特异序列,并在特定序列处切开DNA分子,即产生限制性片段的特性,对于不同种群的生物个体而言,他们的DNA序列存在差别。如果这种差别刚好发生在内切酶的酶切位点,并使内切酶识别序列变成了不能识别序列或是这种差别使本来不是内切酶识别位点的DNA序列变成了内切酶识别位点。这样就导致了用限制性内切酶酶切该DNA序列时,就会少一个或多一个酶切位点,结果产生少一个或多一个的酶切片段。这样就形成了用同一种限制性内切酶切割不同物种DNA序列时,产生不同长度大小、不同数量的限制性酶切片段。后将这些片段电泳、转膜、变性,与标记过的探针进行杂交,洗膜,即可分析其多态性结果。
构型
定义:是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向
举例
顺反异构体:如琥珀酸和延胡索酸
光学异构体:如D-氨基酸与L-氨基酸
构型异构体一般只有二种
构型异构体的转换一定有共价键的破裂,否则不可能实现
构象
定义:构象是指由单键与某一原子连接的取代基团在单链
旋转时可能形成的不同的立体结构
举例:如乙烷
说明
构象有无数种
构象异构体的转换不涉及共价键的破裂
双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)及凡具有两个酰胺基或两个直接连接的肽键,或能过一个中间碳原子相连的肽键,在碱性溶液中可与铜离子产生紫红色的络合物,这一反应称为双缩脲反应。
沉降系数(sedimentation coefficient)
用离心法时,大分子沉降速度的量度,等于每单位离心场的速度。或s=v/ω2r。s是沉降系数,ω是离心转子的角速度(弧度/秒),r是到旋转中心的距离,v是沉降速度。沉降系数以每单位重力的沉降时间表示,并且通常为1~200×10-13秒范围,10-13这个因子叫做沉降单位S,即1S=10-13秒,如血红蛋白的沉降系数约为4×10-13秒或4S。大多数蛋白质和核酸的沉降系数在4S和40S之间,核糖体及其亚基在30S和80S之间,多核糖体在100S以上。
糖蛋白 一种结合蛋白质,糖蛋白是由短的寡糖链与蛋白质共价相连构成的分子。其总体性质更接近蛋白质。
反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition) 抑制剂只与酶-底物复合物结合,而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax,Km都变小,但Vmax/Km比值不变。
酶的专一性即特异性(substrate specificity)是指酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能催化某一类,甚至只与某一种物质起化学变化。例如酯酶只能水解脂类,肽酶只能水解肽类,糖苷酶只能水解糖苷等。
具催化能力的免疫球蛋白称为抗体酶或催化抗体
结构域
(domain)
在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
结构域(structural domain)是介于二级和三级结构之间的另一种结构层次。所谓结构域是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域,又称为辖区。多肽链首先是在某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结构,然后,又由相邻的二级结构片段集装在一起形成超二级结构,在此基础上多肽链折叠成近似于球状的三级结构。对于较大的蛋白质分子或亚基,多肽链往往由两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的区域性结构缔合而成三级结构,这种相对独立的区域性结构就称为结构域。对于较小的蛋白质分子或亚基来说,结构域和它的三级结构往往是一个意思,也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域。结构域自身是紧密装配的,但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连,形成所谓铰链区。不同蛋白质分子中结构域的数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同。常见结构域的氨基酸残基数在100~400个之间,最小的结构域只有40~50个氨基酸残基,大的结构域可超过400个氨基酸残基。图2 -20为免疫球蛋白G轻链的两个结构域的结构。
视紫红质
(rhodopsin)一种结合蛋白,由视黄醛(也称网膜素,retinal)和视蛋白(opsin)结合而成。视黄醛由维生素A氧化而形成,是维生素A 的醛化合物,有多个同分异构体(此处主要为两个)。在视紫红质内与视蛋白结合的为分子构象较为卷曲的一种,即11-顺视黄醛(11- cisretinal),在光照下它即转变为构象较直的全-反视黄醛(all-trans retinal)。
坏血症是由于人体缺乏维生素c引起的,主要临床表现是毛细血管脆性增加,牙龈肿胀、出血、萎缩,常有鼻出血、月经过多以及便血;还可导致骨钙化不正常及伤口愈合缓慢等。这些都是由于缺乏维生素c使体内的胶原蛋白不能正常形成有关。
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院系所名称:药学院 电话:23506290
药物化学 《药物化学》 仉文生、李安良编 高等教育出版社第二版
《有机化学》 王积涛 张宝申等编着 南开大学出版社第二版
生药学 《天然药物化学》 吴立军主编 人民卫生出版社2007年第五版
《药物分析》 于治国 中国医药科技出版社2010年第二版
微生物与生化药学 《微生物学》 沈萍 高等教育出版社2000年第一版
《现代生物化学》 黄熙泰、于自然、李翠凤主编 化学工业出版社2005年第二版
《生物化学》 王镜岩 朱圣庚 徐长法 高等教育出版社第三版
制药工程(硕士专业学位) 《制药工程基础》 郑穹、段建利 武汉大学出版社2007年第一版
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